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1.
Acta bioquím. clín. latinoam ; 56(1): 11-15, ene. 2022. graf
Article in Spanish | LILACS, BINACIS | ID: biblio-1402942

ABSTRACT

Resumen El antígeno prostático específico (PSA) en circulación se encuentra ligado a la alfa-1-quimiotripsina y una pequeña fracción circula de manera libre (PSAl). Se valoró la utilidad clínica del PSA total (PSAt) y el índice de PSA libre para la detección de cáncer prostático en pacientes asintomáticos. Se cuantificó el PSAt, el PSAl y el índice de PSAl en 364 pacientes estratificados por grupo de edad. La frecuencia de valores anormales de PSAt fue del 8,79% (32/364). El grupo de 50-59 años presentó la mayor incidencia de resultados anormales (19/32). No hubo diferencia estadísticamente significativa entre PSAt y el índice de PSAl (p<0,05). El índice PSAl puede potencializar el valor del PSAt para determinar la presencia o ausencia de cáncer prostático. Un índice superior a 0,24 ng/mL puede ayudar a evitar o posponer la indicación de biopsia, principalmente cuando los valores de PSAt están entre 4 y 10 ng/mL.


Abstract Circulating prostate-specific antigen (PSA) is bound to alpha-1-chymotrypsin and a small fraction is free (PSAl). The clinical utility of the total PSA (PSAt) and the PSAl index for prostate cancer screening in asymptomatic patients was assessed. PSAt, PSAl and the PSAl index were quantified in 364 patients stratified by age group. The frequency of abnormal PSAt values was 8.79% (32/364). The 50-59 year-old group presented the highest incidence of abnormal results (19/32). There was no statistically significant difference between PSAt and the PSAl index (p<0.05). The PSAl index can potentiate the PSAt value to determine the presence or absence of prostate cancer. An index greater than 0.24 ng/mL can help to avoid or postpone the indication for a biopsy, especially when the PSAt values are between 4 and 10 ng/mL.


Resumo O antígeno prostático específico (PSA) em circulação é ligado à alfa-1-quimotripsina e a uma pequena fração circula livremente (PSAl). A utilidade clínica do PSA total (PSAt) e do índice de PSAl livre para o rastreamento do câncer de próstata em pacientes assintomáticos foi avaliada. PSAt, PSAl e o índice de PSAl foram quantificados em 364 pacientes estratificados por faixa etária. A frequência de valores anormais de PSAt foi de 8,79% (32/364). O grupo de 50-59 anos apresentou a maior incidência de resultados anormais (19/32). Não houve diferença estatisticamente significativa entre o PSAt e o índice PSAl (p<0,05). O índice PSAl pode potencializar o valor do PSAt para determinar a presença ou ausência de câncer de próstata. Um índice superior a 0,24 ng/mL pode ajudar a evitar ou adiar a indicação de biópsia, principalmente quando os valores de PSAt estão entre 4 e 10 ng/mL.


Subject(s)
Male , Adult , Middle Aged , Aged , Prostatic Hyperplasia , Prostatic Neoplasms , Prostate-Specific Antigen , Serine Peptidase Inhibitor Kazal-Type 5 , Patients , Biopsy , Chymotrypsin , Mass Screening , Incidence , Morbidity , Diagnosis , Absenteeism , AlkB Homolog 3, Alpha-Ketoglutarate-Dependent Dioxygenase , Age Groups
2.
Rev. bras. parasitol. vet ; 23(2): 187-193, 06/2014. graf
Article in English | LILACS | ID: lil-714805

ABSTRACT

Ticks are rich sources of serine protease inhibitors, particularly those that prevent blood clotting and inflammatory responses during blood feeding. The tick Rhipicephalus (Boophlus) annulatus is an important ectoparasite of cattle. The aims of this study were to characterize and purify the serine protease inhibitors present in R. (B.) annulatus larval extract. The inhibitors were characterized by means of one and two-dimensional reverse zymography, and purified using affinity chromatography on a trypsin-Sepharose column. The analysis on one and two-dimensional reverse zymography of the larval extract showed trypsin inhibitory activity at between 13 and 40 kDa. Through non-reducing SDS-PAGE and reverse zymography for proteins purified by trypsin-Sepharose affinity chromatography, some protein bands with molecular weights between 13 and 34 kDa were detected. Western blotting showed that five protein bands at 48, 70, 110, 130 and 250 kDa reacted positively with immune serum, whereas there was no positive reaction in the range of 13-40 kDa. Serine protease inhibitors from R. (B.) annulatus have anti-trypsin activity similar to inhibitors belonging to several other hard tick species, thus suggesting that these proteins may be useful as targets in anti-tick vaccines.


Carrapatos são uma rica fonte de inibidores da serina protease, particularmente aqueles que previnem coagulação e respostas inflamatórias durante a alimentação com sangue. O carrapato Rhipicephalus (B.) annulatus é um ectoparasita importante de bovinos. O objetivo deste estudo foi caracterizar e purificar os inibidores da serina protease presentes no extrato de larva do R. (B.) annulatus. Os inibidores foram caracterizados através de zimografia reversa uni e bidimensional e purificados com cromatografia de afinidade em uma coluna de sepharose-tripsina. A análise do extrato de larva pela zimografia reversa uni e bidimensional mostrou atividade inibitória de tripsina entre 13 e 40 kDa. Através de SDS-PAGE e zimografia reversa para proteínas purificadas pela cromatografia por sepharose-tripsina, algumas bandas de proteínas com pesos moleculares entre 13 e 34 kDa foram detectadas. Western blotting mostrou que cinco bandas de proteínas a 48, 70, 110, 130 e 250 kDa reagiram positivamente com o soro imune, enquanto não houve reação positiva nas bandas 13-40 kDa. Inibidores da serina protease do R. (B.) annulatus têm atividade antitripsina semelhante àquelas dos inibidores de outras espécies de carrapatos duros, sugerindo, assim, que essas proteínas podem ser úteis como alvo de vacinas contra carrapatos.


Subject(s)
Animals , Rhipicephalus/chemistry , Serine Proteinase Inhibitors/isolation & purification , Larva/chemistry , Proteins
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